• En el marco de una investigación en microorganismos aislados de la Antártica chilena, el equipo del Dr. Claudio Vásquez, académico de nuestra Facultad de Química y Biología, descubrió que la enzima glutatión reductasa es una de las responsables de la reducción del telurito, compuesto altamente tóxico para casi todos los microorganismos. La investigación es parte del proyecto Fondecyt Regular N° 1130362 e implicó la permanencia del Dr. Vásquez -y el Dr. José Manuel Pérez, de la U. Andrés Bello-, en las bases Prat y Escudero; recorrido por la isla Decepción y Península Fildes, así como viajes en el Rompehielos Almirante Óscar Viel, de la Armada de Chile.  

El teluro (Te), es el elemento que ocupa el lugar número 52 en la Tabla Periódica y aparentemente no presenta toxicidad. Sin embargo, cuando se combina con otros elementos como el oxígeno se transforma en telurito, que es muy dañino para los organismos vivos.

El grupo de investigación liderado por el Dr. Claudio Vásquez, del Departamento de Biología, estudió los mecanismos que utilizan las bacterias para hacer frente a elevadas concentraciones de metales tóxicos, resultados publicados en la revista Applied and Environmental Microbiology, de la American Society for Microbiology, de Estados Unidos.

En general, los seres vivos necesitan de metales y no metales, los que participan en diversas actividades imprescindibles para el funcionamiento de la célula, la unidad fundamental de la vida. No obstante, cuando su concentración se eleva por sobre un umbral definido, se vuelven muy tóxicos, por lo que las células deben regular exquisitamente el ingreso de estos elementos.

La investigación, que es parte del proyecto Fondecyt Regular N° 1130362 “Tellurite-resistant antarctic bacteria: Unveiling new toxicant resistance mechanisms”, también indagó cómo el oxígeno se reduce parcialmente con la concomitante formación de las llamadas especies reactivas de oxígeno (ROS) en células expuestas al tóxico. Los organismos que dependemos del oxígeno para respirar vivimos en un ambiente oxidante y nuestras células no escapan de ello. Por lo tanto, para evitar daños en la estructura y composición química de las células, existe dentro de ellas un ambiente reductor, es decir, lo contrario a  oxidante”, aclara.

En la Antártica

Para ello, el Dr. Vásquez y el Dr. José Manuel Pérez, de la Universidad Andrés Bello, estuvieron en las bases Prat y Escudero; recorrido por la isla Decepción y Península Fildes, así como viajes en el Rompehielos Almirante Óscar Viel, de la Armada de Chile. 

De esta forma, las muestras obtenidas de agua dulce y de mar, sedimentos, hielo y nieve de la Antártica, fueron utilizadas para el aislamiento de diferentes microorganismos, preferentemente bacterias.

“En la Antártica hay laboratorios bien equipados y nosotros pudimos procesar parte de esas muestras. Lo que perseguíamos era aislar microorganismos de esas latitudes que resistiesen la sal tóxica -telurito- que nosotros estudiamos hace años en el laboratorio de la Universidad”, enfatizó el Dr. Vásquez.

El experto conoce el efecto negativo del telurito, pero no la razón específica de por qué es tan tóxico. “Aún no sabemos por qué este compuesto es tan dañino, incluso mucho más que la plata, el oro y el mercurio. Cuando en la célula no hay oxígeno disponible, no se producen ROS pero aun así el telurito sigue siendo –aunque en un menor nivel-muy tóxico para la bacteria. Hay información que aún no conocemos sobre el telurito y eso queremos averiguar en nuestra próxima investigación”, afirma el investigador.

El académico sostiene que de las muestras que estudiaron aislaron varias bacterias resistentes al telurito: “Cuando el tóxico es transportado hacia el interior de la célula se reduce generando teluro metálico (no  tóxico). En estas condiciones la célula adquiere un color negro característico, el que permite inferir que los mecanismos de destoxificación se encuentran en marcha”.

Reducción del telurito

De esta forma, el grupo del Dr. Vásquez logró probar que la enzima glutatión reductasa es responsable de la reducción del telurito y, por ende, de la resistencia de la célula al tóxico.

“Purificamos proteínas a partir de extractos crudos de bacterias resistentes y encontramos que una enzima en particular, la glutathionereductase (en inglés), era en gran parte la  responsable de la reducción del tóxico, es decir, que lo convertía a su forma metálica no tóxica”, enfatiza.

Las enzimas son catalizadores que aceleran reacciones químicas, sean éstas del metabolismo normal de la célula o de procesos de destoxificación, entre otros. De este modo, cuando la célula enfrenta al tóxico, la glutatión reductasa elimina el telurito reduciéndolo y formando nanoestructuras que poseen aplicaciones desde la industria óptica pasando por las celdas solares, como semiconductores, o incluso como antibacterianos.

Especifica: “Probamos estas nanopartículas y encontramos que tienen propiedades antibacterianas, por lo que pueden utilizarse para combatir el crecimiento de bacterias patógenas que causan enfermedades”.

Por otro lado, los estudios del Dr. Vásquez son amigables con el medio ambiente dado que utiliza la biosíntesis; es decir, proteínas o células y no elementos químicos para reducir el metal, lo cual le permite abaratar costos y trabajar a temperatura ambiente, evitando un impacto negativo en el ecosistema. 

El Dr. Vásquez afirma que el telurito, al ser escaso en el ambiente, ha sido poco estudiado y no se conocen del todo sus propiedades.

Explica que “hasta ahora, el teluro no tiene papel biológico conocido, por lo tanto, en un futuro me gustaría poder decir de forma exacta para qué sirve el teluro en la célula y poder entregar razones bien detalladas de por qué es tan tóxico”.

El equipo de investigación estuvo compuesto por Benoit Pugin, Doctor en Biotecnología de esta Casa de Estudios; Fabián Cornejo y Pablo Muñoz-Díaz, ambos Bioquímicos del Plantel y que actualmente se encuentran terminando su primer año del Doctorado en Microbiología; Claudia Muñoz-Villagrán, candidata a Doctor en Microbiología; Joaquín Vargas-Pérez, Bioquímico de la Universidad, quien actualmente se encuentra terminando su primer año en el Doctorado en Biotecnología Vegetal de la Universidad de Talca, y el Dr. Felipe Arenas, académico de la Facultad de Química y Biología.

Los interesados pueden revisar el artículo completo, buscándolo por el nombre  “Glutathione reductase-mediated synthesis of tellurium containing nanostructures exhibiting antibacterial properties”.